Proteininteraktionsdomänen in Hsp70/Hsp90-Multichaperonkomplexen

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dc.contributor.advisor Bohley, Peter de_DE
dc.contributor.author Brinker, Achim de_DE
dc.date.accessioned 2001-12-06 de_DE
dc.date.accessioned 2014-03-18T10:09:36Z
dc.date.available 2001-12-06 de_DE
dc.date.available 2014-03-18T10:09:36Z
dc.date.issued 2001 de_DE
dc.identifier.other 100285368 de_DE
dc.identifier.uri http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:21-opus-4217 de_DE
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10900/48303
dc.description.abstract Proteininteraktionsdomänen mit sog. Tetratricopeptiderepeat (TPR) Motiven vermitteln Protein-Proteinwechselwirkungen in einer Reihe zellulärer Kontexte. In Hsp70/Hsp90-Multichaperonkomplexen sind TPR Domänen kritische Elemente der Komplexassemblierung und fördern das Zusammenspiel der Hsp70 und Hsp90 Chaperone bei der Faltung und Aktivierung zahlreicher Signalproteine und Zellzyklusregulatoren. Während TPR Domänen strukturell gut charakterisiert sind, blieben die Natur ihrer Liganden und die Mechanismen TPR vermittelter Proteininteraktionen lange unbekannt. Im Rahmen der vorliegenden Arbeit gelang es, die zentralen TPR-Liganden in Hsp70/Hsp90-Multichaperonkomplexen zu identifizieren und die wesentlichen Determinanten der Affinität und Spezifität TPR vermittelter Proteininteraktionen herauszuarbeiten. de_DE
dc.description.abstract Protein-interaction modules containing tetratricopeptide repeat (TPR) motifs mediate protein-protein-interactions in a variety of cellular contexts. In Hsp70/Hsp90-multichaperone complexes TPR domains represent critical elements for complex assembly. Via its TPR domains the adapter protein p60/Hop propagates the functional cooperation of Hsp70 and Hsp90 in the folding and activation of many signalling molecules and cell cycle regulators. Whereas TPR modules are well characterized on a structural level, the nature of TPR ligands as well as the underlying principles that govern TPR mediated protein interactions remained elusive. This thesis describes the identification and characterization of important TPR ligands in Hsp70/Hsp90-multichaperone complexes. The dominant interactions determining the affinity as well as the specificity of TPR mediated protein interactions were defined focusing on a ternary complex containing Hsp70, p60/Hop and Hsp90. en
dc.language.iso de de_DE
dc.publisher Universität Tübingen de_DE
dc.rights ubt-nopod de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=de de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=en en
dc.subject.classification Hitzeschock-Proteine , Domäne <Biochemie> , Wechselwirkung , Proteine , Polypeptidketten bindende Proteine de_DE
dc.subject.ddc 540 de_DE
dc.subject.other TPR , Hsp70 , Hsp90 , CDC37 de_DE
dc.subject.other TPR , Hsp70 , Hsp90 , CDC37 en
dc.title Proteininteraktionsdomänen in Hsp70/Hsp90-Multichaperonkomplexen de_DE
dc.title Proteininteractiondomains in Hsp70/Hsp90-Multichaperone Complexes en
dc.type PhDThesis de_DE
dc.date.updated 1970-01-01 de_DE
dcterms.dateAccepted 2001-11-05 de_DE
utue.publikation.fachbereich Sonstige - Chemie und Pharmazie de_DE
utue.publikation.fakultaet 7 Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät de_DE
dcterms.DCMIType Text de_DE
utue.publikation.typ doctoralThesis de_DE
utue.opus.id 421 de_DE
thesis.grantor 14 Fakultät für Chemie und Pharmazie de_DE

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