Untersuchung von Wechselwirkungen zwischen mikrostrukturierten Enzymen mittels elektrochemischer Rastermikroskopie (SECM)

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dc.contributor Wilhelm-Ostwald-Institut für Physikalische und Theoretische Chemie, Linnéstraße 2, D-04103 Leipzig de_CH
dc.contributor Institut für Physikalische und Theoretische Chemie de_DE
dc.contributor.author Wilhelm, Thomas de_DE
dc.contributor.author Wittstock, Gunther de_DE
dc.contributor.other Gauglitz, Günter de_DE
dc.date.accessioned 2001-11-12 de_DE
dc.date.accessioned 2014-03-18T10:09:27Z
dc.date.available 2001-11-12 de_DE
dc.date.available 2014-03-18T10:09:27Z
dc.date.issued 2001 de_DE
dc.identifier.other 099529610 de_DE
dc.identifier.uri http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:21-opus-3662 de_DE
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10900/48256
dc.description.abstract Wechselwirkungen zwischen lateral mikrostrukturierten Enzymen sind für die Entwicklung von Biosensoren von Bedeutung. Die elektrochemische Rastermikroskopie (SECM) eignet sich sowohl zur Strukturierung als auch zur lokalen Reaktivitätscharakterisierung von Oberflächen: Mittels lokaler elektrochemischer Desorption im Direktmodus des SECM können Strukturen in vorhandene selbstorganisierte Alkanthiolatmonolagen (SAM) auf Gold geschrieben werden. Diese Monolagen können sowohl flächig abgeschieden als auch durch Microcontactprinting (µCP) strukturiert aufgebracht sein. In diesen freigelegten Strukturen läßt sich ein z.B. mit S-Acetylthioessigsäure-N-hydroxysuccinimidylester (SATA) SH-funktionalisierte Enzyme kovalent immobilisieren. Verbunden mit der Möglichkeit, eine Goldoberfläche mittels µCP großflächig zu mikrostrukturieren und anschliessend an die verbleibenden freien Goldflächen über ein aminofunktionalisiertes Thiol ein Enzym (z.B. Meerrettich Peroxidase, HRP) kovalent zu koppeln, ergibt sich ein einfacher Weg zu lateral mikrostrukturierten Anordnungen von Enzymen. In den vorgestellten Experimenten wurden die Enzyme Glucoseoxidase (GOD) und Meerettich Peroxidase (HRP) verwendet. Zur Untersuchung der enzymatischen Aktivität eignet sich besonders der Generator-Kollektor-Modus des SECM. Je nach Wahl der experimentellen Parameter kann die Aktivität eines einzelnen Enzyms in der Mikrostruktur bzw. die Aktivität von HRP in Abhängigkeit der der GOD sichtbar gemacht werden. Solche Anordnungen sind geeignet zur Unterdrückung von Interferenzen in miniaturisierten Multienzym-Mikrostrukturen. de_DE
dc.language.iso de de_DE
dc.publisher Universität Tübingen de_DE
dc.rights ubt-nopod de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=de de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=en en
dc.subject.classification Biosensor , Rasterelektrochemisches Mikroskop de_DE
dc.subject.ddc 540 de_DE
dc.subject.other SECM , mikrostrukturierte Enzyme de_DE
dc.title Untersuchung von Wechselwirkungen zwischen mikrostrukturierten Enzymen mittels elektrochemischer Rastermikroskopie (SECM) de_DE
dc.type Other de_DE
dc.date.updated 2005-01-13 de_DE
utue.publikation.fachbereich Sonstige - Chemie und Pharmazie de_DE
utue.publikation.fakultaet 7 Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät de_DE
dcterms.DCMIType Text de_DE
utue.publikation.typ report de_DE
utue.opus.id 366 de_DE
utue.publikation.source http://barolo.ipc.uni-tuebingen.de/biosensor2001/ de_DE

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