Die Dissertation ist gesperrt bis zum 18. Mai 2028 !
Cyanobakterien stellen ein uraltes Bakterienphylum dar, das einzige, das O2 bei der Photosynthese produziert. Sie haben sich in Bezug auf Stoffwechsel und Morphologie sehr vielseitig entwickelt, einschließlich der Fähigkeit zur echten Mehrzelligkeit. Ein typisches Merkmal der Mehrzelligkeit ist die Zelldifferenzierung, die nur dann erreicht werden und ordnungsgemäß funktionieren kann, wenn Nachbarzellen in der Lage sind, Signal- und Nährstoffmoleküle auszutauschen. Der Austausch erfolgt über sog. „septal junctions“. In dieser Studie wurde der Modellorganismus Nostoc sp. PCC 7120 verwendet, um die Rolle der Calciumsignalisierung in mehrzelligen Cyanobakterien und die Funktion des Calciumbindeproteins CSE zu untersuchen. In Cyanobakterien ist Ca²⁺, ähnlich wie in Pflanzen, ein wichtiger sekundärer Botenstoff, der streng reguliert werden muss. CSE durchläuft bei der Bindung von Ca²⁺ eine starke Konformationsänderung. Bei Fusion mit sfGFP ist das Fusionsprotein reichlich vorhanden und gleichmäßig im Zytoplasma verteilt. Der Knockout von cse (Δcse) führt zu einem ausgeprägten Fragmentierungsphänotyp, einem charakteristischen Merkmal für Mutationen von Genen, die an der Zell-Zell-Kommunikation und der Bildung von Nanoporen-Arrays beteiligt sind. Das Fehlen von CSE führte zu breiteren Zellen mit sehr großen Septen, was im Vergleich zum Wildtyp zu einer Variation in der Anzahl der Nanoporen führte. Zudem zeigten sich kleine Septen, wie sie in in vivo gefärbten Zellen beobachtet wurden. Zellen, die das CSE-sfGFP-Fusionsprotein exprimierten, wiesen, unter geringer Kohlenstoffzufuhr größere, längliche, ovale Zellen mit einem kleineren Septum auf. Dies unterstreicht die Bedeutung von CSE für die Zellform und Septenbildung. Die Zell-Zell-Kommunikation wurde mittels FRAP an Zellen untersucht, die unter verschiedenen Licht- und Ca2+-Bedingungen kultiviert wurden. Die Kommunikation selbst war bei den CSE-Mutanten (Deletion oder Überexpression) nicht stark gestört. Allerdings war die Kommunikationsrate bei CSE-Deletion drastisch verringert. Mithilfe des intrazellulären Ca²⁺-Chelators BAPTA-AM konnte ich zeigen, dass weniger freies Ca2+ die Kommunikationsrate beschleunigt. Diese Studie deckte eine weitreichende Rolle von CSE bei der Calciumhomöostase auf und hebt dessen Beteiligung an der Regulation der Zellmorphogenese und -teilung hervor, wodurch CSE die Zell-Zell-Kommunikation beeinflusst. CSE scheint mehr zu sein als ein Ca2+-Sensor, der einen einzigen Signalprozess reguliert. Vielmehr fungiert es als Pufferprotein, das für viele entscheidende zelluläre Prozesse relevant ist.
cyanobacteria